Hay proteasas en la sangre, en la superficie de las células, en el tubo digestivo y dentro de las células. Unas cortan desde los extremos de la cadena (exopeptidasas: aminopeptidasas por el N-terminal, carboxipeptidasas por el C-terminal) y otras cortan en el interior (endopeptidasas), cada una en secuencias concretas.
Ejemplos relevantes para la investigación con péptidos: la DPP-4, que inactiva a las incretinas y a la GHRH; la neprilisina, que degrada varios péptidos vasoactivos y natriuréticos; y la tripsina, la pepsina y la quimotripsina, que destruyen a los péptidos en el tubo digestivo.
Casi toda la ingeniería de péptidos de larga duración consiste en esquivar a estas enzimas: proteger los extremos, sustituir los aminoácidos de los sitios de corte, usar D-aminoácidos o aminoácidos no naturales, ciclar la cadena o esconderla unida a la albúmina.
Las proteasas explican por qué la vía oral es tan difícil para los péptidos y por qué las muestras biológicas para medirlos deben procesarse rápido o con inhibidores.
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