Cada vez que dos aminoácidos se unen, el –COOH del primero reacciona con el –NH₂ del segundo en una reacción de condensación. El resultado es un enlace –CO–NH– que se repite a lo largo de toda la cadena y forma su esqueleto.
Ese enlace tiene carácter parcial de doble enlace: es plano y rígido y no gira libremente. La flexibilidad de la cadena queda concentrada en los ángulos de los carbonos alfa, y de esos ángulos nace la forma tridimensional del péptido: hélices, giros o láminas.
Por convención, la cadena se lee desde el extremo con el grupo amino libre (N-terminal) hacia el extremo con el carboxilo libre (C-terminal). Cuando una secuencia se escribe como Gly-His-Lys, la glicina es el extremo N-terminal.
El enlace peptídico es estable, pero las proteasas del organismo lo cortan en sitios concretos. Buena parte del diseño de análogos —sustituir un aminoácido, usar D-aminoácidos, ciclar— consiste en proteger esos puntos de corte para que el péptido dure más.
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Apréndelo a fondo en la Universidad de Péptidos
- Del aminoácido al péptido · Módulo 1
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