Un péptido lineal es flexible: en solución adopta muchas conformaciones y solo algunas encajan en su receptor. Al cerrar la cadena en un anillo, la molécula queda «bloqueada» en una forma más cercana a la activa. El resultado suele ser mayor afinidad, mayor selectividad y mayor resistencia a las proteasas, que atacan con más facilidad las cadenas abiertas.
La ciclación puede lograrse de varias formas: un puente disulfuro entre dos cisteínas (como en la oxitocina), un enlace lactama entre una cadena lateral ácida y otra básica (como en el Melanotan II y la bremelanotida) o la unión directa de los extremos N y C.
Muchos fármacos peptídicos aprobados son cíclicos. Para el análisis, el anillo cambia la masa respecto de la forma lineal (se pierde agua o hidrógenos al formar el enlace), un detalle que debe cuadrar con la espectrometría de masas.
En péptidos con puente disulfuro, la oxidación incorrecta durante la síntesis puede dar puentes mal emparejados o dímeros. Es una de las impurezas que un buen control analítico tiene que descartar.
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