Los grupos amino y carboxilo de un péptido, y las cadenas laterales ácidas o básicas, ganan o pierden protones según el pH de la solución. En cada pH el péptido tiene una carga neta distinta; el pI es el punto exacto en que las cargas positivas y negativas se compensan.
Un péptido rico en lisina y arginina tiene un pI alto (básico); uno rico en aspartato y glutamato, un pI bajo (ácido). El valor se estima a partir de la secuencia y los pKa de cada grupo ionizable.
Cerca del pI, las moléculas dejan de repelerse entre sí por carga y tienden a asociarse: la solubilidad cae al mínimo y aparecen turbidez o agregados. Alejarse del pI —por ejemplo, disolviendo en un medio ligeramente ácido— es la forma clásica de ayudar a disolver péptidos difíciles.
El pI explica por qué algunos péptidos se disuelven sin problema en agua bacteriostática y otros necesitan un medio ligeramente ácido. También condiciona la purificación por cromatografía de intercambio iónico.
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