Todos los aminoácidos proteinogénicos comparten el mismo esqueleto: un carbono central (carbono alfa) unido a un grupo amino (–NH₂), un grupo carboxilo (–COOH), un hidrógeno y una cadena lateral variable, llamada grupo R. Lo único que distingue a la leucina de la lisina o del aspartato es esa cadena lateral.
Por la química de su cadena lateral se agrupan en hidrofóbicos (alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina), polares sin carga (serina, treonina, asparagina, glutamina), ácidos (aspartato, glutamato), básicos (lisina, arginina, histidina) y casos especiales como la glicina, la prolina o la cisteína, capaz de formar puentes disulfuro.
En las secuencias se escriben con código de tres letras (Gly-His-Lys) o de una letra (GHK). Salvo la glicina, todos existen en dos formas espejo, L y D; las proteínas del organismo usan casi exclusivamente la forma L.
La composición de aminoácidos explica por qué un péptido se oxida (metionina, cisteína), se desamida (asparagina) o es poco soluble cerca de cierto pH. Leer la secuencia permite anticipar cómo manejarlo.
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