Los péptidos comparten la misma materia prima que las proteínas —los 20 aminoácidos proteinogénicos—, pero son mucho más pequeños. Esa diferencia de tamaño cambia su comportamiento: un péptido suele tener una sola función muy específica, como activar un receptor concreto, y casi nunca adopta el plegamiento complejo de una proteína.
El organismo produce miles de péptidos con función de señal: hormonas (insulina, GLP-1, oxitocina), neurotransmisores y moduladores locales. Muchos péptidos de investigación son copias exactas de esas moléculas naturales, fragmentos de ellas o análogos diseñados para durar más o actuar de forma más selectiva.
Según su longitud se clasifican en dipéptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3, como el GHK-Cu o el glutatión), oligopéptidos (hasta unos 20) y polipéptidos. La secuencia —qué aminoácido va en cada posición— define por completo la identidad de la molécula.
Todo lo demás —pureza, estabilidad, vida media, cómo se reconstituye— depende de que el péptido sea exactamente la secuencia declarada. Por eso la identidad se confirma por espectrometría de masas y la pureza por HPLC en cada lote.
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