Un péptido rico en residuos hidrofóbicos —leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptófano— tiende a esconder esas partes del agua agrupándose con otras moléculas. Eso reduce la solubilidad y favorece la agregación. Uno rico en residuos cargados —lisina, arginina, aspartato, glutamato— se disuelve con facilidad, siempre que el pH no esté cerca de su punto isoeléctrico.
Las modificaciones también cuentan: una cadena de ácido graso hace a la molécula más anfifílica y «pegajosa»; la amidación o la acetilación eliminan cargas de los extremos y pueden reducir la solubilidad.
En la práctica, un péptido poco soluble puede necesitar un disolvente ligeramente ácido (para los básicos) o ligeramente alcalino (para los ácidos), o una pequeña proporción de un disolvente orgánico en contextos de laboratorio. Nunca debe forzarse agitando.
Una solución turbia tras reconstituir no siempre indica un producto defectuoso: puede ser un problema de solubilidad por el disolvente o el pH elegido. Mirar la composición de la secuencia ayuda a anticiparlo.
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