Salvo la glicina, cada aminoácido existe en dos configuraciones que son imágenes especulares, como la mano izquierda y la derecha: la forma L y la forma D. Las proteasas del organismo evolucionaron para reconocer cadenas hechas de L-aminoácidos y cortan con dificultad los enlaces en los que participa un D-aminoácido.
Sustituir una o dos posiciones clave por su versión D es una estrategia clásica para prolongar la vida de un péptido. Se ve en análogos de melanocortinas como el Melanotan II o la bremelanotida (PT-141), y en el tetrapéptido mitocondrial SS-31, que comienza con D-arginina.
El cambio no es inocuo: la forma D altera la geometría local y puede modificar la afinidad por el receptor. Por eso se introduce solo en posiciones donde la actividad se conserva, algo que se determina con estudios de relación estructura-actividad.
En la secuencia se marcan con el prefijo «D-» (D-Arg, D-Phe). La espectrometría de masas no distingue L de D —tienen la misma masa—, así que la identidad estereoquímica depende del método de síntesis y de técnicas cromatográficas específicas.
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